Молекулы белков состоят из аминокислотных остатков. Замена одного звена аминокислоты другим в белковой молекуле
Молекулы белков состоят из аминокислотных остатков. Замена одного звена аминокислоты другим в белковой молекуле не меняет ее свойств. Белки с большим количеством аминокислот, содержащих гидрофобные радикалы, принимают глобулярную форму в воде. Фибриллярные белки нерастворимы из-за большого количества аминокислот с гидрофобными радикалами. При обратимой денатурации белков нарушаются их третичная и четвертичная структуры, а при необратимой - первичная структура.
Веселый_Пират 24
Белки являются одним из важнейших классов органических соединений, играющих значимую роль в клеточных процессах и функционировании организма в целом. Они состоят из аминокислотных остатков, которые связываются друг с другом через пептидные связи и образуют цепочки - полимеры, называемые полипептидами.Молекулы белков имеют сложную трехмерную структуру, которая играет ключевую роль в их функционировании. Структура белка включает несколько уровней организации - первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.
Первичная структура - это простая линейная последовательность аминокислотных остатков, связанных пептидными связями. Она определяется генетической информацией в ДНК и РНК. Изменение одного звена аминокислоты на другую может привести к изменению функции белка, поскольку различные аминокислоты могут иметь разные свойства и взаимодействия.
Вторичная структура белка - это пространственное расположение аминокислотных остатков внутри полипептидной цепи, включающее в себя структуры α-спираль и β-складки. Эти структуры образуются за счет водородных связей между аминокислотными остатками. Вторичная структура также способствует свертыванию цепочки в определенную трехмерную форму.
Третичная структура - это пространственное расположение полипептидной цепи в трехмерном пространстве. Она определяется взаимодействиями между аминокислотными остатками, включая водородные связи, сульфидные мостики, гидрофобные взаимодействия и электростатические взаимодействия. Сворачивание цепочки в третичную структуру ведет к образованию глобулярной формы белка.
Четвертичная структура - это пространственное расположение нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в комплексные многосубъединичные белки. В данном случае субъединицы могут связываться друг с другом через не-пептидные взаимодействия, такие как гидрофобные взаимодействия, водородные связи, электростатические взаимодействия и дисульфидные связи.
Денатурацией белка называется разрушение его структуры. Обратимая денатурация включает разрыв слабых связей внутри белковой молекулы, таких как водородные связи и гидрофобные взаимодействия. Это может произойти под воздействием высоких температур, экстремальных pH, некоторых растворителей и других внешних факторов. При обратимой денатурации пространственная конфигурация белка нарушается, но его первичная структура сохраняется, поэтому после устранения причины денатурации белок может сворачиваться в исходную форму.
Необратимая денатурация, с другой стороны, включает разрушение первичной структуры белка, например, гидролиз пептидных связей или внесение непоправимых изменений в генетическую последовательность белка. В этом случае белок теряет свою функцию окончательно.
Таким образом, свойства и форма белковой молекулы зависят от ее аминокислотного состава и сложной трехмерной структуры. Изменение аминокислотных остатков или денатурация белков может существенно повлиять на их функциональные свойства и растворимость.