1. Представьте в виде ионов с двумя противоположными зарядами формулу пролина и треонина. Найдите значение рНi

Barsik_7183

46

1. Формула пролина в ионах с двумя противоположными зарядами будет выглядеть следующим образом:
Пролин: \(C_5H_9NO_2^-\) (отрицательный ион)
Пролиний: \(C_5H_9NO_2^+\) (положительный ион)

Формула треонина в ионах с двумя противоположными зарядами будет выглядеть следующим образом:
Треонин: \(C_4H_9NO_3S^-\) (отрицательный ион)
Треониний: \(C_4H_9NO_3S^+\) (положительный ион)

Чтобы найти значение рНi (изоэлектрической точки), нужно найти значение pH, при котором молекула не имеет электрического заряда. Для этого рНi необходимо найти среднее значение между \(pK_1\) и \(pK_2\), где \(pK_1\) - значение \(pK\) для аминогруппы (NH2), а \(pK_2\) - значение \(pK\) для карбоксильной группы (COOH).

2. При электрофорезе смеси глутаминовой кислоты и метионина при pH = 6,0:
а) К глутаминовой кислоте относится аминокислота, ионизированная в растворе. Когда раствор становится кислотным, аминогруппа NH2 переходит в ионную форму и движется к аноду (позитивно заряженной электродной полости).
б) К метионину также относится аминокислота, ионизированная в растворе. При данном pH метионин будет иметь отрицательный заряд, поэтому он будет двигаться к катоду (отрицательно заряженной электродной полости).
в) Оставшиеся соединения будут находиться на своих местах и не будут двигаться ни к аноду, ни к катоду.

3. Модель a-спирали является вторичной структурой белка, которую образуют между собой водородные связи между атомами водорода амидных и карбонильных групп аминокислот. Эта структура характеризуется спиральным скручиванием полипептида вокруг своей оси. Это позволяет белку приобретать пространственную структуру и стабильность.

Модель b-складчатой структуры также является вторичной структурой белка, но в отличие от a-спирали, она характеризуется пространственным складыванием полипептида. Даже если b-складчатые структуры могут быть различными, общей чертой является образование стабильной трехмерной структуры путем сворачивания зигзагообразных цепочек аминокислот в пространстве.

Длина цепи полипептида, состоящего из 105 остатков аминокислот и представленного a-спиралью, будет зависеть от количества витков, образующихся в структуре. Каждый виток a-спирали содержит 3.6 аминокислотных остатка на каждый полный оборот. Поэтому для 105 остатков аминокислот, витков будет \(105 \div 3.6 = 29.17\). Так как витки не могут быть дробными, округлим это число до 29. Длина цепи полипептида будет вычисляться как количество аминокислотных остатков, умноженное на длину каждого остатка. Предположим, что каждый остаток аминокислоты имеет длину 0.15 нм, тогда длина цепи будет \(29 \times 0.15 = 4.35\) нм.

4. Для обнаружения ароматических аминокислот в составе белка можно использовать несколько реакций. Некоторые из них включают:
- Реакция Миллонса: Реакция Миллонса базируется на окислении ароматических аминокислот, в частности тирозина, реагентом Миллонса. При этой реакции образуется красное окрашивание.
- Реакция нингидрина: Нингидрин реагирует с аминогруппой аминокислот, образуя фиолетовый продукт, в том числе и с ароматическими аминокислотами, такими как фенилаланин и триптофан.
- UV-спектроскопия: Ароматические аминокислоты, такие как тирозин и триптофан, поглощают ультрафиолетовое (UV) излучение при определенных длинах волн. Поэтому наличие ароматических аминокислот можно обнаружить по характерному поглощению в ультрафиолетовом диапазоне.

Примеры:
- Примером ароматической аминокислоты является тирозин. Реакция Миллонса может быть использована для обнаружения тирозина в составе белка.
- Фенилаланин - еще одна ароматическая аминокислота. Реакция нингидрина может использоваться для обнаружения фенилаланина в составе белков.

Эти реакции позволяют обнаружить присутствие ароматических аминокислот и оценить их количество в составе белка.